Unique Structural Platforms of Suz12 Dictate Distinct Classes of PRC2 for Chromatin Binding
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
The JAZF1-SUZ12 fusion protein disrupts PRC2 complexes and impairs chromatin repression during human endometrial stromal tumorogenesis
The Polycomb repressive complex 2 (PRC2), which contains three core proteins EZH2, EED and SUZ12, controls chromatin compaction and transcription repression through trimethylation of lysine 27 on histone 3. The (7;17)(p15;q21) chromosomal translocation present in most cases of endometrial stromal sarcomas (ESSs) results in the in-frame fusion of the JAZF1 and SUZ12 genes. We have investigated w...
متن کاملthe impact of attending efl classes on the level of depression of iranian female learners and their attributional complexity
می توان گفت واقعیت چند لایه ا ی کلاس های زبان انگلیسی بسیار حائز اهمیت است، زیرا عواطف و بینش های زبان آموزان تحت تاثیر قرار می گیرد. در پژوهش پیش رو، گفته می شود که دبیران با در پیش گرفتن رویکرد فرا-انسانگرایی ، قادرند در زندگی دانش آموزانشان نقش مهمی را ایفا سازند. بر اساس گفته ی ویلیامز و بردن (2000)، برای کرل راجرز، یکی از بنیان گذاران رویکرد انسانگرایی ، یادگیری بر مبنای تجربه، نوعی از یاد...
study of cohesive devices in the textbook of english for the students of apsychology by rastegarpour
this study investigates the cohesive devices used in the textbook of english for the students of psychology. the research questions and hypotheses in the present study are based on what frequency and distribution of grammatical and lexical cohesive devices are. then, to answer the questions all grammatical and lexical cohesive devices in reading comprehension passages from 6 units of 21units th...
Divergent Residues Within Histone H3 Dictate a Unique Chromatin Structure in Saccharomyces cerevisiae.
Histones are among the most conserved proteins known, but organismal differences do exist. In this study, we examined the contribution that divergent amino acids within histone H3 make to cell growth and chromatin structure in Saccharomyces cerevisiae. We show that, while amino acids that define histone H3.3 are dispensable for yeast growth, substitution of residues within the histone H3 α3 hel...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Molecular Cell
سال: 2018
ISSN: 1097-2765
DOI: 10.1016/j.molcel.2018.01.039